酶（生物化學課件）

酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

酶的分類與命名3

酶的分子組成與結構4

影響酶促反應的因素5

酶的活性調節酶1酶的催化作用酶的概念酶與一般催化劑相同性質酶的催化特點酶促作用的機理酶為生活添姿彩1.用加酶洗衣粉洗衣服時，溫水的洗滌效果好還是冷水洗滌效果好？思考！2.人患感冒發燒時，為什么常常不想吃東西？3.細細咀嚼饅頭會有甜味，是因為唾液淀粉酶將淀粉水解成糊精和麥芽糖…………….酶是生物催化劑生物體一切生化反應都需酶催化才能進行性能遠遠超過人造催化劑酶是由生物活細胞合成的，具有催化功能的生物大分子。酶的概念沒有酶的反應有酶催化的反應酶的化學本質主要是蛋白質，極少數是RNA（核酶）底物、產物和酶

底物酶產物幾個有關名詞底物(substrate,S)：酶作用的物質產物(product,P)：反應生成的物質酶促反應：酶催化的反應酶活性：酶催化化學反應的能力酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的分子組成與結構4

影響酶促反應的因素5

酶的活性調節酶1酶的催化作用酶的概念酶與一般催化劑相同性質酶的催化特點酶促作用的機理1.提高反應速度，不改變平衡點;2.只起催化作用，本身不消耗；

3.降低反應的活化能。與一般催化劑相同的特點與一般催化劑相同的特點活化能(activationenergy)

指在一定溫度下，1mol底物全部進入活化態所需要的自由能，單位：KJ/mol。酶催化反應的實質：

降低反應的活化能與一般催化劑相同的特點酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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影響酶促反應的因素5

酶的活性調節酶1酶的催化作用酶的概念酶與一般催化劑相同性質酶的催化特點酶促作用的機理酶的催化本質ES+P+SEE酶-底物復合物（過渡態）1.中間產物學說酶的催化本質2.酶降低化學反應活化能酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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影響酶促反應的因素5

酶的活性調節酶1酶的催化作用酶的概念酶與一般催化劑相同性質酶的催化特點酶促作用的機理1.高效性且無副反應反應速度是無酶催化/普通人造催化劑催化反應速度的106-1012倍。酶的催化特點即酶只能對特定的一種或一類底物起作用，這種專一性是由酶蛋白的立體結構所決定的。

絕對專一性：只作用于一種底物，催化一個反應，而不作用于任何其它物質。

相對專一性：對結構相近的一類底物都有作用，包括鍵專一性和基團專一性。

立體異構專一性：不能辨別底物不同的立體異構體，只對某一種構型起作用，不催化其他異構體。包括光學專一性和幾何異構專一性。2.專一性酶的催化特點3.高度不穩定性酶促反應一般在常溫、常壓、中性pH條件下進行高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引起酶的失活酶的催化特點

（1）酶蛋白易失活（2）受環境因素調節（3）輔酶、輔基、金屬離子（4）抑制劑和激活劑4.可調節性酶的催化特點酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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影響酶促反應的因素5

酶的活性調節酶1酶的催化作用酶的概念酶與一般催化劑相同性質酶的催化特點酶促作用的機理鎖鑰學說（專一性假說1）認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣酶作用機制酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合。這一過程稱為酶-底物結合的誘導契合(induced-fit)。誘導契合學說（專一性假說2）酶作用機制己糖激酶的誘導契合

鄰近效應與定向排列（高效性）1、兩個以上的底物參加的反應中，底物之間必須以正確的方向相互碰撞，才有可能發生反應。2、酶在反應中將諸底物結合到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應的正確定向關系。3、鄰近效應與定向排列實際上是將分子間的反應變成類似于分子內的反應，從而提高反應速率。-+防止在底物與酶之間形成水化膜，有利于酶與底物的密切接觸和結合。表面效應（高效性）酶的活性中心大多形成疏水“口袋”酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶2酶的分類與命名酶的命名酶的分類酶的命名1.根據作用底物來命名，如淀粉酶、蛋白酶等。2.根據底物名稱加反應類型命名，如乳酸脫氫酶、丙酮酸脫羧酶等。3.根據酶的來源或其它特點來命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。（一）習慣命名法優點

命名簡單應用歷史較長，使用方便缺點一名數酶、一酶數名(一)習慣命名法酶的命名為了適應酶學發展的新情況，國際酶學會議于1961年提出一個新的系統命名法及分類原則，已被國際生化協會采用。

系統名：包括所有底物的名稱和反應類型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化還原酶

慣用名：只取較重要的底物名稱和反應類型。乳酸：NAD+氧化還原酶乳酸脫氫酶對于催化水解反應的酶一般在酶的名稱上省去反應類型。系統名稱包括底物名稱、反應性質，最后加一個酶字。（二）國際系統命名法酶的系統編號：4位數字第一位：代表六大類反應類型第二位：亞類（作用的基團或鍵的特點）第三位：亞亞類（精確表示底物/產物的性質）第四位：在亞亞類中的序號乳酸脫氫酶EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的編號（二）國際系統命名法酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶2酶的分類與命名酶的命名酶的分類1961年國際酶學委員會（EnzymeCommittee,EC）根據酶所催化的反應類型和機理，把酶分成6大類：酶的分類氧化還原酶轉移酶水解酶裂合酶異構酶連接酶

氧化-還原酶催化氧化-還原反應，催化氫的轉移或電子傳遞。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。1、氧化還原酶AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）（2）還原酶類：催化直接從底物上脫氫的反應AH2+BA+BH2（需輔酶Ⅰ或輔酶Ⅱ）（1）氧化酶類①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2+O2A+H2O2（需FAD或FMN）②催化底物脫氫，氧化生成H2O：2AH2+O22A+2H2O1、氧化還原酶轉移酶催化基團轉移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉移到另一個底物的分子上。根據X分類：轉移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烴基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。例如，谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。A·X+BA+B·X2、轉移酶水解酶催化底物的加水分解反應。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶催化的脂的水解反應：AB+H2OAOH+BH3、水解酶裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應。4、裂合酶異構酶催化各種同分異構體的相互轉化，即底物分子內基團或原子的重排過程。

例如，6-磷酸葡萄糖異構酶催化的反應5、異構酶ABPP合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯。例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。丙酮酸+

CO2

草酰乙酸6、連接酶A+B+ATPA·B+ADP+Pi酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式1.單純酶：只含有蛋白質成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。2.結合酶：含有蛋白成分（酶蛋白）決定酶的專一性和非蛋白成分（輔助因子）傳遞電子、原子或某些化學基團（決定反應類型）。內容四酶的分子組成與結構酶的化學組成輔助因子

輔酶：與酶蛋白結合比較疏松的小分子有機物輔基：與酶蛋白結合緊密的小分子有機物酶蛋白：決定反應的專一性輔助因子：傳遞電子、原子或某些化學基團的作用酶的化學組成輔酶在酶促反應中的作用特點輔酶在催化反應過程中，直接參加了反應每一種輔酶都具有特殊的功能，可以特定地催某一類型的反應同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結合形成不同的全酶一般來說，全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型（反應專一性），而酶蛋白則決定了所催化的底物類型（底物專一性）

酶的輔助因子金屬離子：Fe2+、Fe3+

、

Zn2+、

Cu+、Cu2+、Mn2+、Mn3+、Mg2+、K+、Na+

、Mo6+、Co2+等。有機化合物：（B族維生素）NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉等。酶的化學組成酶的化學組成酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式1、 單體酶

由一條肽鏈組成的酶分子牛胰核糖核酸酶

木瓜溶菌酶酶的化學組成2、寡聚酶

由多個相同或不同的亞基以非共價鍵連接組成的酶，如蛋白激酶A和磷酸果糖激酶-1均含有4個亞基。

寡聚酶中亞基的聚合，有的與酶的專一性有關，有的與酶活性中心形成有關，有的與酶的調節性能有關。★大多數寡聚酶是胞內酶，而胞外酶一般是單體酶。3、多酶體系是由許多不同功能的酶彼此聚合形成的復合物，如哺乳動物丙酮酸脫氫酶復合物含有3種酶和5種輔助因子。丙酮酸脫氫酶系4、多功能酶僅含有1條多肽鏈，但是具有多種催化功能。肽鏈中的每一個結構域具有一種催化功能。如哺乳動物的脂肪酸合酶。酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式酶的活性中心與底物結合，使底物與酶的一定構象形成復合物，決定酶的專一性。影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物轉變成產物的部位,決定酶的催化效率和催化反應的性質。

活性中心：酶分子中直接和底物結合并和酶催化作用直接相關的部位。包括結合部位與催化部位。活性中心的主要特征活性中心是一個三維實體，通常由在一級結構上并不相鄰的氨基酸殘基組成活性中心只占酶總體積很小的一部分（約1％～2%）活性中心為酶分子表面的一個裂縫、空隙或口袋，中心內多為疏水氨基酸殘基，但也有少量極性氨基酸殘基，以便底物結合和進行催化與底物結合為多重次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵和范德華力底物結合的專一性在一定程度上取決于活性中心和底物之間在結構上的互補性活性中心的構象不是固定不變的，而是具有一定的柔性胰凝乳蛋白酶的活性中心底物活性中心以外的必需基團結合基團催化基團活性中心76酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式酶原與酶原的激活

酶原：酶的無活性的前體酶原的激活：由無活性酶原轉變為有活性酶的過程。酶原激活意義：在特定環境和條件下發揮作用；避免細胞自身消化；有的酶原可以視為酶的儲存形式。

酶原激活機理:酶原分子構象發生改變形成或暴露出酶的活性中心

一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下酶原與酶原的激活賴纈天天天天甘異賴纈天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶原的激活過程胰蛋白酶酶原與酶原的激活酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式同工酶分布：存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結構中，在生長發育的不同時期和不同條件下，都有不同的同工酶分布。概念：能催化相同的化學反應，但在蛋白質分子的結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。活性中心相似或相同：催化同一化學反應分子結構不同：理化性質和免疫學性質不同來源：由不同基因或等位基因編碼的不同多肽鏈所組成；或由同一基因轉錄生成的不同mRNA翻譯的不同多肽鏈組成；或由相同多肽鏈的不同亞基組合方式所組成。同工酶HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1（H4）LDH2（H3M)

LDH3（H2M2)LDH4（HM3)LDH5（M4)乳酸脫氫酶的同工酶LDH1～

LDH5

M型（骨骼肌型）、H型（心肌型）心肌肝臟意義：有助于對疾病的診斷

心肌LDH1肝LDH56756心肌梗死酶譜肝病酶譜1酶活性正常酶譜2345心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化+-臨床意義：

可用于臨床某些疾病的診斷肝臟病變：

LDH5↑心肌梗死：

LDH1>LDH2一般正常成人：LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5部分正常兒童血中可見LDH1>LDH2同工酶同工酶存在的意義

同工酶可能是機體對環境變化或代謝變化的一種調節方式，當一種同工酶受到抑制或破壞時，其他同工酶仍起作用，從而保證代謝正常進行。同工酶酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶3酶的分子組成與結構酶的化學組成酶的分子結構酶原與酶原激活酶的其他形式底物活性中心以外的必需基團結合基團催化基團活性中心96必需基團：與酶的催化活性密切相關的化學基團。（羥基、巰基、咪唑基和羧基）活性中心外的必需基團--維持酶的特定構象活性中心內的必需基團—催化和結合酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶活性的調節酶5酶活性的調節別構調節共價修飾

別構（變構）調節

(allostericregulation)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節方式稱變構調節。別構調節變構酶通過變構調節酶的活性變構效應劑(allostericeffector)變構激活劑變構抑制劑變構酶(allostericenzyme)變構部位(allostericsite)別構調節變構調節舉例：RRCRRCCC變構酶的特點：①

通常具有四級結構；②含有催化亞基和調節亞基（或催化部位和調節部位）③變構劑與酶非共價鍵連接④[S]-v關系曲線為S形別構調節變構酶常為多個亞基構成的寡聚體，具有協同效應。

變構激活變構抑制

變構酶的Ｓ形曲線[S]V無變構效應劑

別構調節酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶活性的調節酶5酶活性的調節別構調節共價修飾在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。共價修飾(covalentmodification)共價修飾磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙酰化和脫乙酰化甲基化和脫甲基化腺苷化和脫腺苷化－SH與－S－S互變常見類型酶的化學修飾是體內快速調節的另一種重要方式。

酶的磷酸化與脫磷酸化

-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶

ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白共價修飾共價修飾的特點：1.共價修飾的酶存在有（高）活性和無（低）活性兩種形式；2.共價鍵修飾；3.放大效應（有瀑布或級聯效應）；4.磷酸化消耗ATP；5.是體內經濟、有效的快速調節方式。共價修飾酶生物大分子結構與功能

酶與醫學的關系

TheRelationofEnzymeandMedicine

（一）酶與疾病的發生（二）酶與疾病的診斷（三）酶與疾病的治療酶和疾病密切相關

（一）酶的質、量與活性的異常均可引起某些疾病苯酮酸尿癥(phenylkeronuria,PKU)體內苯丙氨酸羥化酶（phenylalaninehydroxylase，PAH）缺陷，苯丙氨酸不能正常轉變為酪氨酸，苯丙氨酸經轉氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并從尿中排出的一種遺傳代謝病。苯丙氨酸羥化酶先天性缺乏苯酮酸尿癥(PKU)對中樞神經系統有毒患兒智力發育障礙發病機制：臨床表現：

1、皮膚白皙，頭發淡黃；

2、虹膜、瞳孔淡紅色或

淡蘭色；

3、視網膜無色素，羞明，

視物模糊

4、尿液有霉味

5、智力低下血清酶對某些疾病的診斷具有更重要的價值血清酶酶水平的改變病毒性肝炎膽管阻塞肌營養不良急性心肌梗死急性胰腺炎腫瘤轉移到其他肝骨膽堿酶酯

或

有機磷化合物中毒

丙氨酸轉氨酶

或

或

天冬氨酸轉氨酶

堿性磷酸酶

骨疾病，骨折酸性磷酸酶

或

前列腺癌（二）酶的測定有助于對許多疾病的診斷血清酶酶水平的改變病毒性肝炎膽管阻塞肌營養不良急性心肌梗死急性胰腺炎腫瘤轉移到其他肝骨乳酸脫氫酶

或

巨幼紅細胞性貧血肌酸激酶

脂酶

小腸穿孔小腸穿孔淀粉酶

-谷氨酰轉移酶

（三）酶和某些疾病的治療關系密切許多藥物可通過抑制生物體內的某些酶來達到治療目的。通過阻斷相應的酶活性，以達到遏制腫瘤生長的目的。酶還可以直接用于治療目的。

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑單底物、單產物反應；酶促反應速度一般在規定的反應條件下，用單位時間內底物的消耗量和產物的生成量來表示；反應速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以內）時的反應速度；底物濃度遠遠大于酶濃度。（[S]》[E]）研究前提產物0時間初速度

酶促反應速度逐漸降低酶促反應的時間進展曲線酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑當[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應速度與酶濃度成正比關系式為：V=K3[E]0V[E]當[S]>>[E]時，Vmax=k3[E]酶濃度對反應速度的影響

底物足夠時酶濃度對反應速率的影響呈直線關系酶濃度酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑

在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應速度的影響呈矩形雙曲線關系。反應初速度隨底物濃度變化曲線底物濃度1、當底物濃度較低時反應速度與底物濃度成正比；反應為一級反應。[S]VVmax2、隨著底物濃度的增高反應速度不再成正比例加速；反應為混合級反應[S]VVmax3、當底物濃度高達一定程度反應速度不再增加，達最大速度；反應為零級反應[S]VVmax酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑①Km是酶的特性常數酶底物Km(mmol/L)脲酶尿素25溶菌酶6-N-乙酰葡萄糖胺0.006葡萄糖-6-磷酸脫氫酶6-磷酸-葡萄糖0.058胰凝乳蛋白酶苯甲酰酪氨酰胺2.5甲酰酪氨酰胺12.0乙酰酪氨酰胺32.0與pH、溫度、離子強度、酶及底物種類有關，與酶濃度無關，可以鑒定酶。米氏常數（Km）②可以判斷酶的專一性和天然底物Km值最小的底物——最適底物/天然底物1/Km近似表示酶對底物的親和力：1/Km越大、親和力越大米氏常數（Km）米氏常數（Km）的意義Km：反應速度為最大速度一半時的底物濃度Km是酶的一個的特征常數。(底物、溫度，pH、離子強度)Km可判斷酶的專一性和天然底物Km可表示酶與底物的親和力從Km的大小，可以知道正確測定酶活力時所需的底物濃度Km值可以幫助推斷某一代謝反應的方向和途徑及代謝反應鏈的限速步驟酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑1913年Michaelis和Menten提出反應速度與底物濃度關系的數學方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應速度Vmax：最大反應速度(maximumvelocity)Ｋm：米氏常數(Michaelisconstant)ＶVmax[S]Km+[S]＝米氏方程當v=Vmax/2時Km＝[S]

Km值等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度，單位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2Km與Vmax的意義米氏方程小試牛刀1.已知某酶的Km為0.03mol/L，使此酶催化的反應速度達到最大反應速度70%時的底物濃度是_______。A．0.04mol/L

B.

0.07mol/L

C.

0.2mol/L

D.

0.05mol/L根據米氏方程：V=Vmax*[S]/(Km+[S])當V=0.7Vmax時，有0.7=[S]/(Km+[S])兩邊求倒數有：10/7=1+Km/[S]則[S]/Km=7/3酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑1.非專一性不可逆抑制劑

抑制劑作用于酶分子中的一類或幾類基團，這些基團中包含了必需基團，因而引起酶失活。如：重金屬對疏基酶的抑制2.專一性不可逆抑制劑這類抑制劑選擇性強，只能專一性地與酶活性中心的某些基團不可逆結合，引起酶的活性喪失。實例：有機磷殺蟲劑-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑雙重影響一定溫度范圍內，T

ν超過一定溫度范圍Tν

溫度酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC

溫度對淀粉酶活性的影響

在最適溫度前，每增高10℃，酶反應速度增加1-2倍。最適溫度：酶促反應速度最快時的環境溫度。體內大多數酶的最適溫度在35-40℃。不是特征性常數。低溫不使酶破壞。溫度酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑抑制劑酶的抑制劑(inhibitor，I):

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質。根據結合緊密程度不同分為：1、不可逆性抑制(irreversibleinhibition)

2、可逆性抑制(reversibleinhibition)競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)1、不可逆性抑制I以共價鍵與酶活性中心必需基團結合，使酶失活,I不能用透析、超濾等方法去除。2、可逆性抑制

I通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；I可用透析、超濾等方法除去。酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑pH2810pH酶的活性A:胃蛋白酶;B:葡萄糖-6-磷酸酶AB酶的最適pH:酶催化活性最高時的pH。最適pH與最適溫度一樣，也不是一個固定的常數，它隨底物的種類、濃度，溶液的離子強度、pH，反應時間等的影響。一些酶的最適pH值

酶最適pH胃蛋白酶1.8過氧化氫酶7.6胰蛋白酶7.7延胡索酸酶7.8核糖核酸酶7.8精氨酸酶9.8堿性磷酸酶10.5pH對酶作用的影響機制：1.酸、堿可使酶變性或改變構象失活；2.影響酶活性基團的解離；3.影響底物的解離；4.影響ES的解離。pH酶生物大分子結構與功能1酶的催化作用2

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酶的活性調節酶4影響酶促反應的因素底物濃度酶濃度pH溫度抑制劑激活劑E定義:抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成，使酶的活性降低。※1.競爭性抑制作用的抑制劑與底物競爭結合酶的活性中心

競爭性抑制1.競爭性抑制競爭性抑制【舉例】

丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸琥珀酸

磺胺類藥物的抑菌機制：與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸利用競爭性抑制是藥物設計主要思路【舉例】⑴I與S結構類似，競爭酶的活性中心⑵抑制程度取決于抑制劑、底物與酶的相對親和力及抑制劑與底物濃度的相對比。⑶動力學參數：